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生物化学重点篇一:生物化学考试重点总结
生物化学
第一章 绪论
生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章 糖类化学及第九章 糖代谢
△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性
△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性
5乳糖具有还原性
6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）
△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类
8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连
② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状
④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂
⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色
9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。（糖酵解的全部反应在胞液中进行）
（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加 己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶 反应不可逆
②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化） 反应可逆
③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化） 消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶
④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛
⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化） 反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆
⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆
⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆
⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化） 反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化） 产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶
⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+ 提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
△11糖酵解的生理意义:①迅速提供能量②在有氧条件下作为某些组织细胞主要的供能途径。
（熟悉）13糖的有氧氧化的反应过程：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸在细胞液中进行（与糖酵解不同的是生成的氢不用于生成乳酸而是以氧化磷酸化的方式生成了ATP和水并释放能量）第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA（由丙酮酸脱氢酶复合体催化）参加反应的辅酶有硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD+及CoA 第三阶段：三羧酸循环（又称为柠檬酸循环、TCA循环及Krebs循环）和氧化磷酸化，在线粒体中进行，三羧酸循环分8部反应： 1) 草酰乙酸与乙酸CoA反应生成柠檬酸和辅酶A（由柠檬酸合酶催化），（由柠檬酸合酶是别构酶，是三羧循环的第一个关键酶和调节点）2）柠檬酸形成异柠檬酸（由顺乌头酸梅催化 反应是可逆的） 3）异柠檬酸生成α-酮戊二酸 （第一次氧化脱羧反应，由异柠檬酸脱氢酶催化）（此反应脱下的氢生成NADH＋H+ ；异柠檬酸脱氢酶是一种以NAD＋为辅酶的别构酶，ADP和NAD＋是该酶的别构激活剂，ATP和NADH+H+是其别构抑制剂。）（异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环的第二个关键酶和调节点） 4）α-酮戊二酸生成琥珀CoA（第二次氧化脱羧反应，由α-酮戊二酸脱氢酶系催化；脱下的氢由NAD＋接受生成NADH＋H+ 该酶系是由α-酮戊二酸脱氢酶、硫辛酸琥珀酰基转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶组成的复合体，其辅酶为TTP、硫辛酸、FAD、NAD+和HSCoA；反应不可逆，α-酮戊二酸脱氢酶系是三羧酸循环的第三个关键酶和调节位点。 5）琥珀酰CoA生成琥珀酸（底化水平磷酸化反应，由琥珀酰CoA合成酶催化；这是三羧酸循环中唯一一次底物水平磷酸化的反应） 6）琥珀酸生成延胡索酸（由琥珀脱氢酶催化，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，故丙二酸可以抑制三羧酸循环） 7）延胡索酸生成苹果酸（由延胡索酸酶催化，） 8）苹果酸生成草酰乙酸（由苹果酸脱氢酶催化，脱下的氢由NAD+接受生成NADH+H+
△14三羧酸循环的特点:①循环反应在线粒体中进行，反应为不可逆反应。②每完成一次循环，氧化分解掉1分子乙酰基，可生成12个ATP③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不能被此循环反应所消耗。④三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成2分子CO2⑤循环中有四次脱氢反应生成3分子NADH和1分子FADH2⑥循环中有一次底物水平磷酸化，生成1分子GTP⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系。
△15有氧氧化的生理意义：①氧化供能（在有氧的条件下每分子葡萄糖彻底氧化分解可尽生成30/32分子ATP）②三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路③三羧酸循环液是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
△（必考）16磷酸戊二酸途径：①概念：磷酸戊二酸途径在胞液中进行的，葡萄糖不经过三碳糖阶段，可直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH+H+及CO2和磷酸戊糖（核糖）的过程②磷酸戊二酸途径分两个阶段：第一阶段：6-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖酸→5-磷酸核酮糖(两反应都是由6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化，NADP+为6—磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶，该酶是磷酸戊糖途径的限速酶；此过程生成2分子NADPH+H+及CO2 ，第二阶段基团转移反应
磷酸戊糖途径总反应为：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+→2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+6H++3CO2
△17磷酸戊糖途径（反应过程在细胞液中进行）的生理意义：（一）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应（二）为核酸的生物合成提供核糖（三）提供能量
△18糖异生：由非糖物质变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
△19糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定②补充肝糖原③调节酸碱平衡
△20血糖：血糖是血液中的葡萄糖
△21血糖的来源：①食物中糖的消化吸收②肝糖原的分解③非糖物质异生
血糖的去路：①氧化分解成二氧化碳和水②合成糖原③脂类、氨基酸代谢消耗④；磷酸戊糖通途变成其他糖⑤尿糖
△22胰岛素是唯一降低血糖的激素
第三章 脂类化学 第十章 脂类代谢
1脂类是脂肪和类脂的总称，饱和脂肪酸：月桂酸（十二碳酸）、豆蔻酸（十四碳酸）、软脂酸（十六碳）、硬脂酸（十八碳酸）、花生酸（二十碳酸）等
△2体内必须的三大脂肪酸：①亚油酸（十八碳，含两个双键）②亚麻油酸(十八碳，含三个双键）③花生四稀酸（二十碳酸，含四个双键）
△（必考）3①皂化值（使1g脂肪完全皂化所需的氢氧化钾的毫克数） 脂肪酸的平均分子量=3×56×1000÷皂化值②碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数③酸值：指中和1g脂肪中的游离脂肪酸所需的KOH毫克数）酸值越大表明脂肪的酸败程度越大，酸值大于6的脂肪不宜食用。
△4类脂：类脂主要包括磷脂、糖脂、和类固醇类化合物。
5生物膜主要由脂类和蛋白质组成，脂类约占40%
6脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三脂在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程。
（熟悉）7甘油代谢：脂肪细胞中没有甘油激酶所以不能利用脂肪分解产生的甘油，只有通过血液循环运输至肝、肾、肠等组织利用。在甘油激酶的作用下转变为3-磷酸甘油，然后脱氢生成磷酸二羟基酮，再循糖代谢途径进行氧化分解释放能量，也可以在肝沿糖异生途径转变为葡萄糖或糖原 ①甘油在甘油磷酸激酶的催化下磷酸化为3-磷酸甘油：3-磷酸甘油+ADP→甘油+ADP②3-磷酸甘油在3-磷酸甘油脱氢酶的催化下，脱氢氧化为磷酸二羟基丙酮：磷酸二羟基酮+NADH+H+→3-磷酸甘油+NAD+
甘油→3-磷酸甘油→磷酸二羟基丙酮→（①糖酵解②糖有氧氧化③糖异生
（熟悉）8脂肪酸的氧化：（一）脂肪酸的活化—生成脂酰CoA(在线粒体外进行，由脂酰CoA合成酶催化，需要ATP、CoASH、Mg2+ ，每分子脂肪酸在活化反应中实际消耗2分子高能磷酸键)。（二）脂酰CoA进入线粒体：（需要肉碱作载体；肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸氧化的限速酶）。（三）脂肪酸的β-氧化：分脱氢、水化、再脱氢、硫解4步连续反应 生成1分子的乙酰CoA和1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA ①脱氢（脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，脱下两个氢原子，由FAD接受这对氢原子生成FADH2 ②水化③再脱氢（由β-羟脂酰CoA脱氢酶的催化，脱下两个氢原子，NAD+接受脱下的这对氢原子生成NADH+H+④硫解
9脂肪酸β-氧化的特点：①β-氧化过程在线粒体基质内进行；②β-氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；③需要FAD、NAD、CoA为辅助因子；④每循环一次生成一分子FADH2，1分子NADH，1分子乙酰CoA和1分子减少两个碳原子的脂酰CoA⑤脂肪酸氧化分解是体内重要的能量来源。（软脂酰CoA氧化净产生129分子ATP）
△10酮体：β-氧化生成的乙酰CoA转变成为的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮（肝内生成的酮体被及时输出，供肝外组织氧化利用）。
11①乙酰CoA是脂肪酸合成的主要原料，主要来自糖代谢。②除乙酰CoA外脂肪酸合成过程中还需要NADPH、CO2、ATP、及Mn2+等
△12机体内含量最多的磷脂为磷脂酰胆碱(软磷脂)和磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）。
△13胆固醇合成主要是在细胞质和滑面内质网中；胆固醇的基本原料是乙酰CoA还需要NADPH+H+、ATP等参加。
△14胆固醇的转化：①转变成胆汁酸②转变成类固醇激素③转变为7-脱氢胆固醇
15血浆中的脂类统称为血脂。主要包括甘油三脂，磷脂、胆固醇及胆固醇脂和游离脂肪酸等
16血脂的来源和去路：来源：①外源性脂类②内源性脂类；去路：①氧化分解功能；②进入脂库中储存；③参加生物膜构成；④转变为其他物质
17血浆脂蛋白可分为四类：①乳糜微粒（CM）②极低密度脂蛋白（VLDL）③低密度脂蛋白（LDL）④高密度脂蛋白（HDL）；其中乳糜微粒（CM）密度最小，而高密度脂蛋白（HDL）密度最大
（熟悉）18、血浆脂蛋白的主要成分、合成场所及功能
分类 合成场所 主要成分 主要功能
电泳法 超速离心法 脂类（%） 蛋白质（%）
乳糜微粒 CM 小肠粘膜 TG（80~90） 0.5~2 转运外源性甘油三脂和少量胆固醇
前β-脂蛋白 VLDL 肝 TG(50~70) 5~10 转运内源性甘油三酯和少量胆固醇
β-脂蛋白 LDL 血浆 Ch及CE（45~50） 20~25 从肝转运胆固醇至肝外
α-脂蛋白 HDL 肝、小肠粘膜 PLJI Ch(各25) 50 从肝外逆向转运胆固醇至肝
第四章蛋白质化学 第十一章 蛋白质代谢
1样品蛋白质的含量=蛋白氮含量×6.25（式中6.25为1g氮所带表的蛋白克数
2氨基酸的分类：①根据R基结构分类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸②根据R基酸碱性分类：酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸③根据人体内能否自己合成分类：必须氨基酸、非必须氨基酸。
3、20中氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（非极性疏水R基氨基酸共9种）；丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺（极性不带电荷R基氨基酸共6中）；赖氨酸、精氨酸、组氨酸（带正电荷R基氨基酸共3中）；天冬氨酸、谷氨酸（带负电荷R基氨基酸共2中）。
△4大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸（其紫外吸收峰为280nm），所以测定蛋白质溶液对280nm紫外线吸光度可以分析溶液蛋白质的含量
5氨基酸的等电点：（为氨基酸的特征常数）溶液中氨基酸的净电荷为零时的PH为氨基酸的等电点
△6肽键：成肽反应中一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的化学键。（结构式为：-CO-NH-）
7脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸于茚三酮反应产生紫色的物质
8蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（蛋白质的一级结构决定其构象，进而决定其生理功能。）
9蛋白质的二级结构：α螺旋的特点：①肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.45nm，每个残基上升0,15nm，螺旋半径0.23。②α-螺旋的每个肽键的N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。③氨基酸侧链（R基）伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成，
β-折叠的特点：①肽链近于充分伸展的结构，各个肽单位以Cα为旋转点以此折叠，侧面看呈锯齿状结构②肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持β-折叠构象稳定的主要因素③肽链的平行走向有两种：平行式（相互平行的肽段的N端在同一侧）和反平行式（相互平行的肽段的N端在不同一侧）④肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于β-折叠的两侧⑤β-折叠涉及肽段一般比较短只含有5~10个氨基酸残基。
β-转角的特点：①主链骨架本身以大约180°回折。②回折部分通常由四个氨基酸残基构成③构象依靠第一个残基的-CO与第四残基的-NH基之间形成氢键来维持。 无规则卷曲：是指多肽链主链部分形成的无规则的卷曲构象。
△10蛋白质的变性作用：某些物理因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物功能的改变的现象。
11蛋白质的复性：消除造成蛋白质变性的因素，使其重新处于维持天然构象的生理条件下，蛋白质自完全发恢复天然构象及其生物活性的现象。
△12透析、超滤、盐析：①透析：通过大分子不能透过的半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。②超滤（超过滤）：使用超滤膜留住水中胶体大小的颗粒（如蛋白质）而其他水和低分子溶质经超滤膜流出的分离纯化技术③盐溶和盐析：在蛋白质溶液中加入少量的中性盐可以提高蛋白质的溶解度，称为盐溶；加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
13人体内八种必须氨基酸：缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）,异亮氨酸（ILe）、苏氨酸（Ihr）、赖氨酸（Lys）、甲硫氨酸（met）苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）。
△14氮平衡：氮平衡是一种测定每日摄入量与排除氮量的比例关系，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。（分为①氮总平衡：摄入量=排出量②氮正平衡：摄入量＞排出量③氮负平衡：摄入量＜排出量）
△15腐败作用：未被消化的蛋白质和未被吸收的消化产物，在大肠下部受肠道菌的作用被分解，此作用称之为蛋白质的腐败作用。
16外源性氨基酸：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸；内源性氨基酸：体内组织蛋白降解的氨基酸和体内合成的非必须氨基酸。
△17体内氨基酸的三个来源：①食物蛋白质消化吸收②体内组织细胞合成非必须氨基酸③细胞内组织降解（溶酶体作用和蛋白酶体作用）；体内氨基酸的四条去路：①合成组织蛋白②脱氨基③脱羧基④合成含氮生物活性物质
18转氨基作用和转氨酶(P187)(p189的氧化脱氨基作用的方程式)
19氨的来源和去路：来源：①氨基酸可经脱氨基反应生成氨②肾脏来源的氨③肠道来源的氨 去路：①肝脏合成尿素②合成谷氨酰胺③合成某些含氮化合物（氨的再利用）④肾排氨
20组织蛋白质分解生成的氨是以丙氨酸或谷氨酰胺的形式进入血液被运输。
21尿素的合成：①肝脏是尿素合成的主要器官②尿素合成途径（P192）③尿素合成的特点： 1）合成主要在肝脏细胞的线粒体和胞液中进行 2)合成1分子尿素需消耗4分子ATP；3）精氨酸代琥珀合成酶是尿素合成的关键酶；4)尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。
22高血氨症：肝功能严重受损时，尿素合成障碍，可致血氨增高的现象
23α-酮糖的代谢：三方面的代谢途径①合成非必须氨基酸②转变为糖或酮体③氧化供能。
24糖、脂肪和蛋白质的相互关系：糖在体内可以生成脂肪，糖代谢某些中间产物能参与合成营养非必须氨基酸的碳骨架，但不能合成完整的蛋白质，脂肪分解产生的甘油可以作为糖异生的原料转变成糖，脂肪酸不能转变为糖也不能转变成蛋白质；蛋白质可转变为糖或脂肪在体内储存。
25四氢叶碳是一碳单位（某些氨基酸在分解代谢过程中产生的一个碳原子的基团，它不能单独存在需要运载体携带）的运载体
26甲硫氨酸的代谢：S-腺苷甲硫氨酸（SAM）的生成(甲硫氨酸与转甲基作用生成S-腺苷甲硫氨酸，SAM中甲基是高度活化的，称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。SAM提供甲基参与体内多种物质合成，例如肌酸、肾上腺素、胆碱等。
第五章 核酸化学 和第十一章 核苷酸代谢
1无论是DNA还是RNA其组成元素均有C、H、O、N、和P等，且P含量恒定，平均为9%~20%。
2核苷酸的连接方式：连接的化学键是3’，5’-磷酸二酯键；多聚核苷酸链的方向为5’ →3’
3DNA二级结构-右手双螺旋结构模型：①DNA分子是有两条反向平行的核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构，其中一条链为5’ →3’方向，另一条链为3’→5’方向②DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替排列在两条互补链外侧构成主链骨架，碱基作为侧链位于两条互补链的内侧③DNA分子两条链上的碱基通过A═T、G≡C之间形成氢键而互补配对并处于同一平面构成碱基对平面，与中心轴垂直，相邻2个碱基对平面通过疏水键相互作用形成碱基堆积力，以稳定双螺旋结构。④双螺旋结构直径为2nm，每一螺旋含10bp,螺距3,4nm,相邻碱基之间轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有两条沟槽：大沟和小沟，大沟和小沟间隔排列，形如锯齿状。⑤碱基之间的氢键和碱基堆积力是维持螺旋结构的主要因素。
4 RNA的一级结构：RNA是由四种核糖核苷酸（AMP、GMP、CMP和UMP）彼此间通过3’,5’-磷酸二酯键连接而成的多聚核糖核苷酸链，称为RNA的一级结构。
5RNA分为信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA(rRNA).
6真核生物成熟mRNA的主要特点是在其5’端有一个被称为“帽子”结构的7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸。mRAN5’端加“帽”结构修饰可保护其免遭核酸酶的降解。
7核酸的变性：核酸的变性是指在某些理化因素（加热、酸、碱、辐射等）作用下DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为无规则线团结构。
8DNA的复性：缓慢降低温度，逐渐恢复至生理温度，变性DNA自发进行碱基互补配对，重新形成双链结构的过程
9增色效应：DNA变性使其双链解开、碱基对暴露而导致紫外吸收值增高的现象；减色效应：DNA复性随着两条单链重新互补结合成双链紫外线吸收值又降低的现象。
10补救合成途径：直接利用体内游离碱基，经简单反应合成核苷酸的过程。
第六章 维生素
1维生素的概念：维生素是机体生理功能所必须的，由食物供给的一类小分子有机化合物。
2NAD+和NADP+是脱氢酶的辅酶
第七章 酶
△1酶的概念：酶是生物活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。
△2只有全酶（酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物）才有催化作用，酶蛋白和辅助因子单独存在是均无催化活性。酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应性质和反应类型。
3辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶和辅基。辅酶与酶蛋白的结合疏松可以用透析或超滤的方法除去；辅基则与酶蛋白结合紧密不能通过透析或超滤方法除去。
△4一种酶蛋白必须与某一特定的辅酶或辅基结合才能成为有活性的全酶；一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，而组成具有不同特异性的全酶。
△5酶促反应的特点：①高度催化效应②高度特异性③高度不稳定性④酶活性可调性
6米-曼方程式：V=Vmax[S]/Km+[S]式中Km是米式常数，Km=（k1+k2）/k1。Vmax指酶促反应的最大反应速度，[S]为底物浓度，V为某一底物浓度时观察到的反应速度(该反应只适用于单底物酶促反应)
7米氏常数的意义：①Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②Km可近似地反映酶与底物的亲合力（Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大）③判断酶的种类④计算底物浓度和相对速度⑤反映激活剂与抑制剂的存在
△8竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的活性降低，称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制的特点：①竞争性抑制往往是酶的底物类似物或反应产物②抑制剂与酶的结合部位和底物与酶的结合部位相同③抑制剂浓度越大，则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小④动力学参数：Km值增大，Vm值不变
△9非竞争性抑制作用：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。非竞争性抑制的特点：①非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；②底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；③抑制剂对底物的结合物影响故改变底物浓度对抑制物影响；④动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
△10反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可以有ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制；反竞争性抑制的特点：①反竞争性抑制的化学结构不一定与底物分子结构类似②抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合③必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加④动力学参数：Km减小，Vm降低
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
I结合的对象 E E、ES ES
Km的变化 增大 不变 减少
Vmax变化 不变 降低 降低
△11酶原激活：酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程。（酶原激活的生理意义：避免 细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。）
△12同工酶：指能催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
13酶的分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类
第八章 生物氧化
△1生物氧化：糖类、脂类和蛋白质等有机物在体内经过一系列的氧化分解最终生成CO2和H2O并释放出能量的过程（又称为组织呼吸或细胞呼吸）
2生物氧化的特点：①需要酶②在细胞内温和的环境中（体温37℃，ph接近中性）进行③氧化产生的能量是逐步释放的，大多数能量用于合成ATP这类高能磷酸化合物④生物氧化产生的最终产物是二氧化碳和水。
△3呼吸链：在线粒体中，由若干个递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系
4：呼吸链的组成：呼吸链可以被分离沉四种具有传递电子功能的酶复合体(复合体Ⅰ、复合体Ⅱ、复合体Ⅲ、复合体Ⅳ)、
5②辅酶Ⅰ(NAD﹢)-和辅酶Ⅱ(NADP+)是烟酰胺脱氢酶类的辅酶
③黄素蛋白：指以黄素单核甘酸（FMN）或黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅基的脱氢酶。FMN和FAD以三中不同形式存在（氧化型，半醌型和还原型）。琥珀酸脱氢酶、酯酰辅酶A脱氢酶等是以FAD为辅基的黄素蛋白他们可直接将底物脱下的氢传递进入呼吸链。）
④铁硫蛋白（Fe-S）：是以铁硫族为辅基相对分子较小的一类蛋白质。铁硫族的主要形式有FeS2和Fe4S2，铁硫蛋白中的铁原子可进行Fe2+═Fe3+ +e反应而传递原子，是一类单e传递体。在呼吸链的功能是将FMNH2传递给泛醌。
⑤辅酶Q（又称泛醌 CoQ）是一类脂溶性醌类化合物，分子结构中含有异戊二烯为单位构成的长碳氢链。人和哺乳动物n=10通常表示为CoQ10 （Q10）；在呼吸链的传递过程中Coq接受FMN和FAD传来的氢而被还原成氢醌，然后再将电子传给细胞色素，而将质子释放于介质中，本身被氧化成醌。存在三种不形式（氧化型、半醌型和还原型）
④复合体Ⅲ（泛醌-细胞色素C还原酶） 将电子从泛醌传递给细胞色素C复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧。
⑤细胞色素：是一类以铁卟啉为辅基催化电子传递的结合蛋白。细胞色素因有特殊的吸收光谱而呈现颜色。根据他们吸收光谱的不同将细胞色素分为Cyta、b、c三类；铁卟啉中的铁原子可进行Fe2+?Fe3++e反应而传递电子。
细胞色素氧化酶：细胞色素a与a3结合紧密很难分离统称为细胞色素aa3（Cytaa3）它直接以氧分子为电子接受体，故又称为细胞色素氧化酶；Cytaa3分子中除了有铁卟啉外，还含有铜离子Cu+?Cu2+ + e 在Cytaa3与氧分子之间传递电子。两个铁卟啉辅基和两个铜离子（CuA、CuB）共同构成了Cytaa3的活动中心
6线粒体内存在的两条重要的呼吸链：①NADH氧化呼吸链：是体内最主要的呼吸链。组成NADH氧化呼吸链的主要成分是NAD+、黄素酶、铁硫蛋白、辅酶Q和细胞色素。电子传递路线为：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→ O2
（NADPH，大多数在线粒体外生成，主要参与合成代谢）②琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）：由复合体Ⅱ、辅酶Q和细胞色素体系组成。负责将电子从琥珀酸传递给CoQ形成CoQH2→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2（两条呼吸链的区别在于琥珀氧化呼吸链从琥珀酸分子中脱下的氢原子直接由复合体Ⅱ传递给辅酶Q而NADH氧化呼吸链是由复合体Ⅰ传递给辅酶Q；CoQ是线粒体中不同作用氧化呼吸时呼吸链的汇合点。）
7 P/O：氧化磷酸化（生成ATP的方式之一）每消耗1mol原子氧所消耗无机磷的摩尔数。
8转运线粒体外NADH至线粒体内的机制有3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种：①3-磷酸甘油穿梭：在肌肉和神经组织中进行，（产生30分子ATP）②苹果酸-天冬氨酸穿梭作用：主要在肝脏和心肌中进行(产生32分子ATP)。
9超氧化物歧化酶（SOD）可以破坏超氧阴离子
10氧化磷酸化：是指生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经过呼吸链氧化生成水时，所释放出能量驱动ADP磷酸化生成ATP。
11影响氧化磷酸化的因素：①氧化磷酸化的抑制剂：某些药物或毒物可阻断呼吸链的电子传递或使氧化和磷酸化的偶联过程解离。1）呼吸链抑制剂：氰化物、CO、碟氮化物和硫化氢等2）解耦联剂：2,4-二硝基酚（DNP） ADP调节 甲状腺素调节 线粒体DNA的突变
△12化学渗透学：这一学说认为氧化呼吸链存在线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜PH梯度和跨膜电位差。（结果使得线粒体内膜外侧H+浓度增高，基质内H+浓度降低）、（实验证明复合体Ⅰ复合体Ⅲ复合体Ⅳ均有质子泵作用）（复合体F0相当于一个特异的质子通道，ATP合酶催化ADP和Pi生成并释放ATP）。
习题
1参加生物氧化的酶可分为氧化酶、脱氢酶和加氧酶三类2细胞内代谢物上脱下来的氢如果直接与氧结合则形成过氧化氢。
3细胞内的呼吸链有NADH、FDH2和细胞色素P450三种其中细胞色素P450不产生ATP
4真核细胞的呼吸链主要存在线粒体内膜而原核细胞的呼吸链存在于细胞膜。
5呼吸链上流动的电子载体包括NAD+、CoQ和细胞色素等几种
6线粒体你内膜上能够产生跨膜的质子梯度的复合体是复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ
7 P/O是指氧化磷酸化时每消耗1mol氧所要消耗无机磷的摩尔数，NADH的P/O值是3OAA的P/O值是0 还原性维生素c的P/O值是1 在DNP存在的情况下琥珀酸的P/O值是 0
8H2S使人中毒的机理是与氧化态的细胞色素aa3结合阻断了呼吸链。
9除了含有铁以为复合体Ⅳ还含有金属原子CuA和CuB
10 SOD即是超氧化物歧化酶它的生理功能是破坏超氧阴离子。
11生物合成主要由NADPH提供还原能力
12线粒体呼吸链中点位跨度最大一步是在细胞色素aa3→O2
生物化学重点篇二:生物化学考试复习要点总结
一 蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的含氮量平均为16%. 2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 5.一级结构的主要化学键是肽键。 6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。 9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 二 核酸的结构和功能 1. RNA和DNA水解后的产物。 2.核苷酸是核酸的基本单位。 3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。 4. DNA的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。A与T，C与G. 5. Tm为熔点，与碱基组成有关医 学教育网原创 6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。 7.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。 三 酶 1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。 3.B族维生素与辅酶对应关系。 4. Km含义 5.竞争性抑制特点。 四 糖代谢 1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸 2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。 3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，医学 教育网原创葡萄糖-6-磷酸酶。 4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/L. 6.肾糖域概念及数值。 五 氧化磷酸化 1. ATP是体内能量的直接供应者。 2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。 3.线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为：b cl c aa3. 5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。 六 脂肪代谢 1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。 2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A和NADPH. 3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。 4.酮体生成的限速酶是HMG-CoA合成酶。 5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA转硫酶。 6.肝内生酮肝外用。 七 磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白 1.磷脂的合成部位在内质网，合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。 2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH. 3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。 4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成，胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。 5.胆固醇的转化：①转化为胆汁酸；②转化为类固酮激素；③转化为维生素D3. 八 氨基酸代谢 1.人体内有8种必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。 2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 3.氨基酸的脱氨基方式包括：①氧化脱氨基；②转氨基作用；③联合脱氨基作用。 4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。 5.氨的来源：①脱氨基作用；②肠道产氨；③肾脏泌氨。 6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。 7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。 8.谷氨酸脱羧生成GABA；组氨酸脱羧生成组胺。 9.一碳单位来源：丝、甘、组、色氨酸。FH4为其载体。一碳单位参与碱基的合成。 10. SAM是体内甲基的活性供体。 11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。 九 遗传信息的传递 1.DNA的复制是半保留复制。 2.新链生成方向是从5′→3′。 3.反转录合成的DNA链称为互补DNA（cDNA）。 4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。 5.转录是一种不对称性转录。 6.模板链并非永远在一条单链上。 7. RNA的合成方向也是从5′→3′。 8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子；②5′末端加“帽”；③3′末端加“尾”；④碱基修饰。 9.tRNA加工过程包括：①剪切；②3′末端加 CCA-OH；③碱基修饰。 10.起始密码子：AUG；终止密码子：UAA、UAG、UGA. 11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。 十 基因表达调控 1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。 2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始（转录激活）是基本控制点。3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。 4.真核基因结构特点：①真核基因组结构庞大；②单顺反子；③重复序列；④基因不连续性。 5.真核基因转录特点：①活性染色质结构变化；②正性调节占主导；③转录与翻译分隔进行。 十一 信息物质、受体与信号传导 1.细胞间信息物质分类：局部化学介质、激素、神经递质。 2.肾上腺素通过蛋白激酶A通路发挥作用。 3.胰岛素通过酪氨酸蛋白激酶通路发挥作用。 4.类固醇激素通过核内或胞内受体发挥作用。 十二 肝胆生化 1.生物转化的反应类型：①氧化反应；②还原反应；③水解反应；④结合反应。 2.参与结合反应的物质有葡萄糖醛酸（UDPGA供给）、硫酸基（PAPS供给）、甲基（SAM供给）、乙酰基（乙酰CoA供给）。 3.胆汁酸盐是胆汁的主要成分。胆汁内的胆汁酸是以胆汁酸钠盐或钾盐形式存在。 4.胆色素包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素。 5.胆红素与清蛋白结合而运输。 6.未结合胆红素又称间接（反应）胆红素。 7.胆红素-葡萄糖醛酸为结合胆红素，在肝细胞内生成，葡萄糖醛酸基由UDPGA提供。 8.结合胆红素又称直接（反应）胆红素。
生物化学重点篇三:[笔记]生物化学重点总结
第一章 蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸?脯氨酸?唯一一个亚氨基酸 甘氨酸?分子量最小?α-C原子不是手性C原子?无旋光性.
4.色氨酸?分子量最大
5.酸性氨基酸?天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸?赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环?苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸?丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸?蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区?220—300mm有吸收光能力的氨基酸?酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面?肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质?不能自由旋转?因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上?这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点?氨基都接在与羧基相邻的α—原子上
13.是天然氨基酸组成的是?羟脯氨酸、羟赖氨酸?但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式??α—螺旋?β—折叠片层?β—转角?无规卷曲。α—螺旋特点?以肽键平面为单位?α—C为转轴?形成右手螺旋?每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈?螺径为0.54nm维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构决定它的高级结构
以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系?镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异?一级结构的改变??能引起空间结构改
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变?进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系?a.别构效应某物质与蛋白质结合?引起蛋白质构象改变?导致功能改变。协同作用?一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构?变构?效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化?构象决定功能。b.变性作
在某些物理或者化学因素的作用下?蛋白质特定的空间构象被破坏 本质?破坏非共价用
键和二硫键?不改变一级结构
以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系
Anfinsen实验?可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物?并使酶活性暂时降低或消失?采用透析或超滤将未结合抑制剂除去?则抑制剂和酶蛋白复合物解离?同时酶活性逐步恢复
综上?一级结构决定蛋白质的构象?构象决定功能若一级结构改变并不引起构象改变?则功能不变?若一级结构改变引起构象改变?则功能改变。 16.蛋白质一级结构?氨基酸序列?化学键?肽键、二硫键
蛋白质二级结构?蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置?化学键?氢键
蛋白质三级结构?在二级结构和模体等结构层次的基础上?由于侧链R基团的相互作用?
整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲?化学键?疏水键、离子键、氢
键、范德华力
蛋白质四级结构?蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局?化学键?
疏水键、氢键、离子键
17在某一pH下?氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同?成为兼性离子?成电中性?此时的pH值为该氨基酸的等电点。
18.蛋白质胶体稳定的因素??颗粒表面电荷?水化膜
第二章 核酸的结构与功能 1DNA主要存在与细胞核内?是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中?主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸?核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基?A G C T,RNA碱基?A G C U 腺苷酸?AMP鸟苷酸?GMP胞苷酸?CMP尿苷酸?UMP
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脱氧腺苷酸?dAMP脱氧鸟苷酸?dGMP脱氧胞苷酸?dCMP脱氧胸苷酸?dTMP
NMP:一磷酸 NDP:二磷酸 NTP:三磷酸
2.核苷?脱氧核苷?中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸?核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸
3.核酸的一级结构?核苷酸的排列顺序
DNA的二级结构?DNA的双螺旋结构?DNA两条链反向平行?形成右手螺旋结构?磷酸核糖链在螺旋外部?碱基在螺旋内部?螺旋形成大小沟?相间排列?碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G?C配对?每10个碱基对?螺旋上升一圈?螺距为3.4nm氢键维持双螺旋横向稳定性?碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。 DNA的三级结构DNA超螺旋a.负超螺旋?顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋?反方向围绕它的轴扭转而成DNA在真核细胞内的组装??核小体?是染色质丝的最基本单位?核小体的组成?组蛋白、DNA核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成?核心颗粒包括组蛋白HA、HB、H、H各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的2234
DNA链
4.RNA
mRNA
mRNA结构特点?从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能?mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控 mRNA功能?从DNA转录遗传信息?是蛋白质合成的模板tRNA(在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用) tRNA一级结构特点??含10%—20%稀有碱基??3’末端为—CCA—OH5’末端大多为G具有TΨC环??小分子核酸 每分子含有60-120个核苷酸 tRNA二级结构特点?三叶草结构??氨基酸臂??DHU环??反密码子环??TΨC环额外环
tRNA三级结构特点?倒L形
tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸
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tRNA功能?转运、活化氨基酸?反密码子识别密码子?参与蛋白质翻译
rRNA:参与组成核蛋白体?作为提供蛋白质合成的场所 问其一?答三者?1.DNA变性?某些理化因素作用下?碱基对间的氢键被打断?DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应?变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm溶解温度??DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的?这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度?又称Tm。
5.核酶的化学本质?核酸
第四章 酶和维生素
酶的活性中心
酶的必须基团?对酶发挥活性所必须的基团
酶的活性中心?在一级结构上相距很远?但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的
特殊区域?该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类?
结合基团?参与酶对底物的结合;催化基团?催化底物变成产物 2.酶与一般催化剂的区别
612高效性?酶的催化作用可是反应速度提高10到10次方?反应前后酶本身无变化
专一性?对底物具有选择性???绝对专一性?酶对底物要求非常严格?只作用于一个特定的底物??相对专一性?作用对象不是一种底物?而是一类化合物或化学键??立体异构体专一性?D-、L-顺反?α/β.
酶活性对环境因素的敏感性
酶活性可调节控制??别构调节??反馈调节??供价修饰调节??酶原激活及激素
控制
某些酶催化活力与辅酶因子有关
酶的区域性分布?多在线粒体??有利于酶活性的调控 3.诱导契合学说?酶表面并没有一种与底物互补的固定形状?而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状?底物诱导酶分子?构象改变?底物和酶分子都发生构象改变
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4.酶催化反应的快慢决定于活化能
测定化学反应速度:测定初速度?测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度?
底物浓度对酶促反应速度的影响?
反应速度最大?底物浓度??酶浓度
K1 K3中间产物学说E酶?+S底物?ES中间复合物?? E+P游离酶产物?
K2
中间产物学说酶催化时?酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物?此复合物再分解释放出酶并释放出产物
米氏方程V=Vmax ×[S] Km[S]
当底物浓度很大时([S] 10×Km,酶对底物饱和?反应速度达到最大
当反应速度V=1/2Vmax时?Km=[S]
米氏方程中动力学参数Km的意义?
Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度?即V=1/2Vmax时?Km=[S]
Km单位?mol/L
Km只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下、一定缓冲体系中测定?不同条件下?
具有不同Km值。
不同酶具有不同Km值?它是酶的一个重要的特征性物理常数同一种酶对不同底物?Km值也不同?Km最小的底物称为最适底物
Km表示酶与底物间的亲和程度?Km值越大?亲和越小?催化活性越低?Km值越小?
亲和度越大?催化活性越高
影响酶促反应的因素??底物浓度??抑制剂??酶浓度??温度??pH激活剂
抑制剂对酶促反应速度的影响
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